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热休克蛋白(heat shock proteins,HSP)是生物体(或离体培养细胞)在应激环境,如热重金属、亚砷酸钠、氨基酸类似物、氧化性损伤等,产生的一组具有高度保守性的应激蛋白,几乎所有的细胞均能合成HSP。
根据分子量的大小、抗原性不同和产物的同源性,可将HSP分为5组:小分子HSP(sHSP);HSP60和GroEL相关HSP;HSP70;HSP90;HSP110。在HSP大家族中,HSP70在生物中含量最多。HSP70在正常细胞中水平较低,而在应激后表达显著增高,是HSP中重要的成员,且具有高度保守性的一族。
HSP的功能涉及细胞的结构维持、更新、修复、免疫等。但其基本功能为帮助蛋白质的正确折叠、移位、维持和降解。HSP通常与具有不同功能的多种蛋白质在细胞中形成天然复合体,并通过其形成或解离而参与有关蛋白质的折叠、亚基的组装、细胞内运输以及蛋白质降解等过程,以调节靶细胞的活性和功能,但不参与靶蛋白的组成,因此被人形象地称为“分子伴侣(molecular chaperone)”或“伴侣蛋白(chaperonine)”。